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La reacción de la hemoglobina con fructosa es catalizada por el buffer de fosfato. La cinética exhibe tanto, un término independiente del buffer (ko) como un término de segundo orden dependiente del buffer (kB). La constante catalítica (kB) para el fosfato es (11,40 ± 0,60) x 10-10 s-1 M-1. La velocidad de reacción espontánea (k0) para el fosfato es (5,30 ± 1,60) x 10-7 s-1. La glucación de la hemoglobina con fructosa exhibe idénticos resultados en buffer fosfato preparado en H2O y D2O. Las constantes de velocidad para el fosfato en H2O y D2O son (5,31 ± 0,30) x 10-6 s-1 y (5,30 ± 0,09) x 10-6 s-1. La ausencia de efecto isotópico de solvente es indicativo que un grupo básico en la molécula de hemoglobina pueda estar involucrado en la abstracción del protón 2 en el reordenamiento de Amadori.